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2025年10月20日，Advanced Science期刊在線發(fā)表了中國科學(xué)院分子植物科學(xué)卓越創(chuàng)新中心王成樹研究組題為“Dual Disruption of the Immune Cytokine Sp?tzle Facilitates Fungal Infection of Diverse Insect Hosts”的研究論文，揭示了綠僵菌通過雙效應(yīng)子挾持昆蟲寄主免疫的關(guān)鍵細(xì)胞因子而廣譜殺蟲的作用機(jī)制。

不同種類的綠僵菌感染昆蟲寄主的范圍不同，其中廣譜殺蟲綠僵菌，如羅伯茨綠僵菌和金龜子綠僵菌等能夠感染不同目、上百種以上的昆蟲，除了G-蛋白偶聯(lián)受體介導(dǎo)寄主識別外，廣譜殺蟲綠僵菌如何拮抗不同昆蟲中既保守又高度分化的免疫因子仍不清楚。

昆蟲抗真菌免疫應(yīng)答主要為Toll信號途徑，其中跨膜Toll受體的特異性配體Sp?tzle是介導(dǎo)胞外免疫識別信號到胞內(nèi)應(yīng)答、表達(dá)抗菌肽的關(guān)鍵細(xì)胞因子，其成熟形式為C-末端的106個(gè)氨基酸（C106），通過形成二聚體與Toll受體結(jié)合。基于病原菌—宿主“軍備競賽”(arms race)式互作理論，他們使用 果蠅Sp?tzle蛋白為誘餌，篩選羅伯茨綠僵菌感染昆蟲不同時(shí)期構(gòu)建的cDNA文庫，獲得9個(gè)潛在的互作蛋白ETS1-9。

進(jìn)一步通過酵母細(xì)胞的正反向雙雜，以及蛋白水平的互作驗(yàn)證，證明綠僵菌M28家族的金屬蛋白酶ETS1和功能未知的ETS6同Sp?tzle及C106均存在互作。生化功能等驗(yàn)證表明，氨肽酶ETS1可降解Sp?tzle和C106；昆蟲免疫應(yīng)答可上調(diào)、“補(bǔ)償”表達(dá)Sp?tzle，但ETS6可阻止C06二聚化，又可挾持、阻止C106二聚體同Toll受體結(jié)合，從而顯著抑制抗菌肽表達(dá)。有意思的是，不同昆蟲的Sp?tzle/C106氨基酸序列高度分化，但不同昆蟲甚至非昆蟲無脊椎動物的C-末端成熟配體形成結(jié)構(gòu)高度相似的二聚體結(jié)構(gòu)，ETS1和ETS6可同樣作用于不同昆蟲的免疫配體，從而表現(xiàn)出廣譜殺蟲活性。

該研究成果首次證明病原真菌在感染過程中可分泌多個(gè)效應(yīng)子作用于昆蟲關(guān)鍵免疫因子的多對一“基因?qū)颉被プ鳜F(xiàn)象，也為理解病原真菌廣譜殺蟲機(jī)制提供了理論支撐。

中國科學(xué)院分子植物科學(xué)卓越創(chuàng)新中心博士后宋雙秀為論文第一作者，研究組李士琴、羅玉娟、韋東翔、尚俊梅、吳鴻韻同學(xué)，以及詹帥研究組房剛奇博士后等參與工作，王成樹研究員為論文通訊作者。該研究得到國家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃及國家自然科學(xué)基金委員會創(chuàng)新研究群體項(xiàng)目和國家自然科學(xué)基金重點(diǎn)項(xiàng)目等資助。

原文鏈接：https://doi.org/10.1002/advs.202513075

圖 1. 綠僵菌分泌兩種效應(yīng)子雙向抑制昆蟲免疫配體的調(diào)控機(jī)制。